Enterokinaza, jako katalizator, jest niezbędna w przemianie trypsynogenu w trypsynę – enzym produkowany przez zewnątrzwydzielniczą część trzustki i dbający o prawidłowy odpływ żółci oraz soków trawiennych. Brak katalizatora i możliwości tej przemiany może skutkować ostrym zapaleniem trzustki.
Budowa i funkcje trzustki
Trzustka to niewielki narząd położony zaotrzewnowo, a dokładnie w górnej części tylnej ściany jamy brzusznej na wysokości I i II kręgu lędźwiowego. Kształtem przypomina literę S o wysokości około 15–20 centymetrów i wadze nie większej niż 90 g. Jej miąższ jest zwarty i dość lekki, a barwa szaroróżowa bądź żółta. Budowa trzustki nie jest skomplikowana. Składa się na nią głowa objęta pętlą dwunastnicy, trzon i ogon sięgający aż do śledziony.
W organizmie człowieka trzustka pełni dwie funkcje: wewnątrzwydzielniczą, inaczej hormonalną, dzięki której dochodzi do powstania ważnych dla człowieka hormonów: insuliny i glukagonu oraz polipeptydu trzustkowego i zewnątrzwydzielniczą, nazywaną trawienną. To ona jest odpowiedzialna za wydzielanie enzymów, w tym trypsyny, która swoje istnienie zawdzięcza enterokinazie.
Czym jest enterokinaza?
Enterokinaza, nazywana również enteropeptydazą, to enzym produkowany przez enterocyty. Nazywa się je również komórkami jelita cienkiego, ponieważ wspólnie z innymi budują nabłonek błony śluzowej tego fragmentu przewodu pokarmowego. Produkowana przez nie enterokinaza jest niezwykle ważna dla procesu trawienia. Jako jedna z endopeptydaz bierze bowiem udział w reakcji chemicznej, przyspieszając hydrolizę wiązania peptydowego.
Endopeptydazy są grupą enzymów hydrolitycznych rozbijających wiązania peptydowe wewnątrz jednego łańcucha. Nazywa się je swoistymi katalizatorami, ponieważ rozkładają cząsteczkę białka na małe fragmenty i odcinają od niej reszty aminokwasowe. W ten sposób tworzą enzymy trawienne niezbędne do prawidłowej pracy przewodu pokarmowego. Reakcję chemiczną, w której biorą udział, nazywa się katalizą enzymatyczną. To w jej wyniku enterokinaza produkuje enzym trypsynę, która jest jednym ze składników soku trzustkowego.
Kataliza enzymatyczna trypsynogenu
Trypsynogen jest jednym z proenzymów wydzielanych przez zewnątrzwydzielniczą część trzustki. W organizmie człowieka pełni funkcję składnika soku trzustkowego, który jest transportowany do dwunastnicy i tam poddawany reakcji chemicznej. Z udziałem niewielkich ilości enterokinazy ulega on aktywacji do trypsyny, niezbędnej w procesie trawienia.
Trypsyna a nieszczelny zwieracz Oddiego
Trypsyna powstała na skutek reakcji katalizy, jest enzymem trawiennym. Podobnie jak inne enzymy trzustkowe jest odpowiedzialna za prawidłowe trawienie oraz rozkład niektórych substancji odżywczych. Jej niedobór lub nadmiar w organizmie może się przyczynić do szeregu problemów zdrowotnych. Są poważne, jeśli u chorego zostanie zdiagnozowany nieszczelny zwieracz Oddiego.
Zwieracz ten jest mięśniem, który ma zdolność do kurczenia się lub rozkurczania w zależności od potrzeb. Zlokalizowany w miejscu ujścia przewodów trzustkowych umożliwia odpływ z nich żółci wytwarzanej przez wątrobę oraz soków trawiennych produkowanych przez trzustkę. Jego dysfunkcja objawia się silnym skurczem lub zwężeniem poprzedzonym stanem zapalnym, a nawet zesztywnieniem, co manifestuje się dolegliwościami bólowymi o dużym natężeniu. Chory wymaga pilnej pomocy medycznej, w tym leczenia farmakologicznego.
W wyniku patologicznej dysfunkcji zwieracza Oddiego w organizmie człowieka może dojść do przedwczesnej aktywacji trypsynogenu np. w świetle przewodów trzustkowych, czego konsekwencją będzie ostre zapalenie trzustki.
Zobacz film i dowiedz się wszystkiego o układzie pokarmowym:
Inhibitory enzymów
Enzymy jako cząsteczki są niezbędne w wielu procesach biologicznych, ale ich aktywność może być hamowana. Czynnikiem hamującym są tzw. inhibitory enzymów. Reakcje te mogą być odwracalne bądź nieodwracalne. Decyduje o tym sposób, w jaki ta aktywność będzie zablokowana. Jej brak na skutek działania inhibitora określa się terminem inhibicji. Wyróżnia się następujące jej typy:
- inhibicja kompetycyjna, w której zarówno substrat, jak i inhibitor konkurują między sobą o fragment cząsteczki enzymu;
- inhibicja akompetencyjna, w której inhibitor wiąże się z enzymem, lecz nigdy z jego aktywną częścią;
- inhibicja mieszana, w której zarówno inhibitor, jak i substrat mogą związać się z cząsteczką enzymu.
Inhibicję można nazwać też nieodwracalną. Ma to miejsce w momencie, gdy inhibitor wiąże się na stałe z łańcuchami białkowymi enzymu, co skutkuje całkowitym unieczynnieniem tej cząsteczki i problemami ze zdrowiem.
Bibliografia:
1. L. Stryer, Biochemia, Wyd. 6., Wydawnictwo PWN, Warszawa 2009 s. 207.